Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen: Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26

Bioanalytische Struktur-Funktionsmessungen an Ionenkanälen: Entwicklung optischer Analysemethoden an punktmutierten KcsA und Connexin 26

Author
David Schmidt (auth.)
Publisher
Springer Spektrum
Language
German
Edition
1
Year
2017
Page
XIII, 66
ISBN
978-3-658-19144-3, 978-3-658-19145-0
File Type
pdf
File Size
10.2 MiB

From the Back Cover David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden.Der InhaltAufbau und Funktion von Connexin 26 und KcsAVerwendete biochemischeund bioanalytische Methoden, wie z. B. Konfokale Raman-Mikroskopie Bioinformatische VorarbeitenErgebnisse der bioanalytischen ArbeitenDie ZielgruppenLehrende und Studierende der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen ChemieExpertinnen und Experten der Biochemie, Bioanalytik, Biophysik, Biologie, Analytischen ChemieDer AutorDavid Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen. Product Description David Schmidt überprüft, ob der molekulare Schaltmechanismus, der kürzlich in Connexin 26 als rotameres Glu47 mit Fixierung an Lys188 identifiziert wurde, über Aminosäurenaustauschexperimente auf den Kaliumkanal KcsA übertragen werden kann. Die Untersuchung struktureller und funktioneller Einflüsse der Punktmutationen erfolgte mittels unterschiedlicher Methoden, darunter die Analyse des Schmelzverhaltens mittels SDS-Gel und spektroskopischer Methoden wie der konfokalen Raman-Mikroskopie oder der Microarray-Technologie. Transporteigenschaften von KcsA und Connexin 26 konnten zudem mittels eines Liposom-Transportassays in Abhängigkeit des pH-Wertes sowie dem Vorhandensein von Inhibitoren untersucht werden. About the Author David Schmidt promoviert derzeit in Hannover am Institut für Medizinalchemie des Helmholtz Zentrum München. Sein Schwerpunkt liegt in der Entwicklung miniaturisierter und optischer Analysemethoden zur Funktionsuntersuchung von Ionenkanälen.

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